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- In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann. Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:
* ATP + AMP → 2 ADP In Säugetieren haben sich mindestens drei Isoformen des Enzyms entwickelt, im Mensch sind fünf Allele bekannt. Die älteste Form ist auch in anderen Lebewesen, mit Ausnahme der Archaeen, zu finden. Im Mensch ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Ein durch Mutation am AK1-Gen hervorgerufener Adenylat-Kinase-Mangel führt zu einer Form der hämolytischen Anämie. (de)
- In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann. Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:
* ATP + AMP → 2 ADP In Säugetieren haben sich mindestens drei Isoformen des Enzyms entwickelt, im Mensch sind fünf Allele bekannt. Die älteste Form ist auch in anderen Lebewesen, mit Ausnahme der Archaeen, zu finden. Im Mensch ist sie in allen Gewebetypen lokalisiert. Ein durch Mutation am AK1-Gen hervorgerufener Adenylat-Kinase-Mangel führt zu einer Form der hämolytischen Anämie. (de)
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- Bänder-/Oberflächenmodell mit Bis-adenosin-tetraphosphat nach . Aktives Zentrum grüne, ADP-Bindungsstelle gelbe Stäbchen
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- In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann. Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:
* ATP + AMP → 2 ADP (de)
- In weiterer Folge wird durch die Hydrolyse des ATPs Energie frei, welche im Muskel oder anderen Geweben genutzt werden kann. Die Reaktion ist auch in die andere Richtung möglich, falls ATP im Überschuss vorhanden ist und ADP als Energiespeicher notwendig ist:
* ATP + AMP → 2 ADP (de)
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- Adenylat-Kinase (de)
- Adenylat-Kinase (de)
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