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Dies konserviert die Energie der gespaltenen Bindung und erm\u00F6glicht es, die beiden Enden nach der Topoisomerisierung wieder zu verbinden. F\u00FCr ihre T\u00E4tigkeit ben\u00F6tigt das Enzym keine Energie in Form von ATP. 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Sie ben\u00F6tigt Magnesiumionen f\u00FCr ihre Aktivit\u00E4t.Prokaryotische Topoisomerasen I binden mittels einer Phosphotyrosinbindung kovalent an das 5'-Ende des Strangbruches. Dies konserviert die Energie der gespaltenen Bindung und erm\u00F6glicht es, die beiden Enden nach der Topoisomerisierung wieder zu verbinden. F\u00FCr ihre T\u00E4tigkeit ben\u00F6tigt das Enzym keine Energie in Form von ATP. Funktion der Topoisomerase I in Eukaryoten: Die eukaryotische Topoisomerase I entspannt sowohl positiv als auch negativ superspiralisierte DNA. Sie bindet mittels Hydroxylgruppe eines Tyrosinrestes an das 5'-Ende (Phosphatrest) des Strangbruches und l\u00E4sst die 3'- Segmente rotieren. Durch die f\u00FCr die Vorg\u00E4nge Transkription und Replikation notwendige Entspiralisierung der gerade abgelesenen DNA-Abschnitte kommt es in angrenzenden Bereichen der Helix automatisch zum Positiven supercoiling, einer zu starken Verwindung der DNA-Doppelhelix, die mit Torsionskr\u00E4ften einhergeht. Um den Torsionskr\u00E4ften entgegenzuwirken wird das positive supercoiling durch die eukaryotische Topoisomerase Typ I entspannt. Dabei verursacht die Topoisomerase Typ I einen Einzelstrangbruch ohne dabei ATP zu verbrauchen. Bei ihrem Abgang von der DNA verschlie\u00DFt sie den Bruch wieder. 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