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- MGluR1 und mGluR5 ist gemeinsam, dass sie bei Bindung von Glutamat über ein G-Protein (aus der Familie Gq) die Phospholipase C aktivieren. Diese spaltet Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2) zu Inositoltrisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). IP3 setzt über seine spezifischen Rezeptoren in der Membran des endoplasmatischen Retikulums (ER) Calcium-Ionen in das Cytoplasma frei, während DAG die Proteinkinase C aktiviert. Dihydroxyphenylglycin (DHPG) stellt einen weiteren Agonisten von MGluR1 und mGluR5 dar. Wie andere metabotrope Rezeptoren ist mGluR1 ein Membranprotein. Die Isoformen 1a-1d besitzen je sieben α-helicale Transmembran-Domänen; die kürzeste Isoform 1e hingegen keine. MGluR1 befindet sich im zentralen Nervensystem an vielen Synapsen, am höchsten ist seine Expression an der Parallelfasersynapse der Purkinjezellen im Kleinhirn. Das C-terminale Ende des Proteins ist verantwortlich für seine Lokalisation. In dieser Region der Proteinstruktur gibt es Domänen, die den Rezeptor im Dendriten binden. Diese Domänen kommen in der Struktur von mGluR1 redundant vor. Für seine postsynaptische Lokalisation dagegen ist z.B. die Bindungsstelle für das postsynaptische Protein Homer zuständig. (de)
- MGluR1 und mGluR5 ist gemeinsam, dass sie bei Bindung von Glutamat über ein G-Protein (aus der Familie Gq) die Phospholipase C aktivieren. Diese spaltet Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2) zu Inositoltrisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). IP3 setzt über seine spezifischen Rezeptoren in der Membran des endoplasmatischen Retikulums (ER) Calcium-Ionen in das Cytoplasma frei, während DAG die Proteinkinase C aktiviert. Dihydroxyphenylglycin (DHPG) stellt einen weiteren Agonisten von MGluR1 und mGluR5 dar. Wie andere metabotrope Rezeptoren ist mGluR1 ein Membranprotein. Die Isoformen 1a-1d besitzen je sieben α-helicale Transmembran-Domänen; die kürzeste Isoform 1e hingegen keine. MGluR1 befindet sich im zentralen Nervensystem an vielen Synapsen, am höchsten ist seine Expression an der Parallelfasersynapse der Purkinjezellen im Kleinhirn. Das C-terminale Ende des Proteins ist verantwortlich für seine Lokalisation. In dieser Region der Proteinstruktur gibt es Domänen, die den Rezeptor im Dendriten binden. Diese Domänen kommen in der Struktur von mGluR1 redundant vor. Für seine postsynaptische Lokalisation dagegen ist z.B. die Bindungsstelle für das postsynaptische Protein Homer zuständig. (de)
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- MGluR1 und mGluR5 ist gemeinsam, dass sie bei Bindung von Glutamat über ein G-Protein (aus der Familie Gq) die Phospholipase C aktivieren. Diese spaltet Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2) zu Inositoltrisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). IP3 setzt über seine spezifischen Rezeptoren in der Membran des endoplasmatischen Retikulums (ER) Calcium-Ionen in das Cytoplasma frei, während DAG die Proteinkinase C aktiviert. Dihydroxyphenylglycin (DHPG) stellt einen weiteren Agonisten von MGluR1 und mGluR5 dar. (de)
- MGluR1 und mGluR5 ist gemeinsam, dass sie bei Bindung von Glutamat über ein G-Protein (aus der Familie Gq) die Phospholipase C aktivieren. Diese spaltet Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat (PIP2) zu Inositoltrisphosphat (IP3) und Diacylglycerol (DAG). IP3 setzt über seine spezifischen Rezeptoren in der Membran des endoplasmatischen Retikulums (ER) Calcium-Ionen in das Cytoplasma frei, während DAG die Proteinkinase C aktiviert. Dihydroxyphenylglycin (DHPG) stellt einen weiteren Agonisten von MGluR1 und mGluR5 dar. (de)
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