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- Zu den Cyclopeptiden zählen Oligo- und Polypeptide, deren Aminosäureseabfolge kovalent zu einem Ring oder auch mehreren geschlossen ist. Als sogenannte homodete Cyclopeptide besitzen sie Peptidbindungen zwischen allen Aminosäuren, so beispielsweise Cyclosporin A. Heterodete Cyclopeptide dagegen weisen auch andere als nur Peptidbindungen auf, so besitzen beispielsweise Bacitracin und Microcystin daneben jeweils eine Isopeptidbindung. Die Cyclopeptide der Amatoxine und Phallotoxine haben außer den ringförmig verknüpfenden Peptidbindungen zwischen ihren Aminosäuren zusätzlich noch eine interne Querbrücke zwischen Tryptophan und Cystein (als Tryptathionin). Aureobasidin A und HUN-7293 besitzen außerdem Esterbindungen. Cyclopeptide mit zwei Ringen werden als bicyklische Peptide bezeichnet, zu den kleinsten zählen Phalloidin und Amanitin. Weitere Beispiele für Cyclopeptide sind Bacitracin, Colistin, Cyclotid, Dactinomycin, Daptomycin, Gramicidin S, HC-Toxin, Hymenistatin, Nisin, Polymyxin B, Pristinamycin, Octreotid, Valinomycin, Viscumamid oder auch Yunnanin A. Aufgrund der Ringform sind Cyclopeptide oftmals resistent gegen Proteolyse, weisen eine höhere Thermostabilität auf und sind weniger beweglich. Unter die Definition der heterodeten Cyclopeptide fallen zwar auch kettenförmige Peptide (z. B. Keratin, Insulin, Oxytocin), bei denen zwei oder mehr Ketten über mehrere Disulfidbrücken miteinander verbunden sind – diese Peptide enthalten auch Ringe, zählen im engeren Sinne jedoch nicht zu den Cyclopeptiden. Cyclopeptide dienen in der Natur einer Vielzahl unterschiedlicher Funktionen. Oft enthalten Cyclopeptide statt der üblichen L-Aminosäuren teilweise D-Aminosäuren oder α-Hydroxycarbonsäuren (Cyclodepsipeptide). Die Cyclodepsipeptide sind zugleich Lactame und Lactone. Manche Cyclopeptide werden per nichtribosomaler Peptidsynthese erzeugt. (de)
- Zu den Cyclopeptiden zählen Oligo- und Polypeptide, deren Aminosäureseabfolge kovalent zu einem Ring oder auch mehreren geschlossen ist. Als sogenannte homodete Cyclopeptide besitzen sie Peptidbindungen zwischen allen Aminosäuren, so beispielsweise Cyclosporin A. Heterodete Cyclopeptide dagegen weisen auch andere als nur Peptidbindungen auf, so besitzen beispielsweise Bacitracin und Microcystin daneben jeweils eine Isopeptidbindung. Die Cyclopeptide der Amatoxine und Phallotoxine haben außer den ringförmig verknüpfenden Peptidbindungen zwischen ihren Aminosäuren zusätzlich noch eine interne Querbrücke zwischen Tryptophan und Cystein (als Tryptathionin). Aureobasidin A und HUN-7293 besitzen außerdem Esterbindungen. Cyclopeptide mit zwei Ringen werden als bicyklische Peptide bezeichnet, zu den kleinsten zählen Phalloidin und Amanitin. Weitere Beispiele für Cyclopeptide sind Bacitracin, Colistin, Cyclotid, Dactinomycin, Daptomycin, Gramicidin S, HC-Toxin, Hymenistatin, Nisin, Polymyxin B, Pristinamycin, Octreotid, Valinomycin, Viscumamid oder auch Yunnanin A. Aufgrund der Ringform sind Cyclopeptide oftmals resistent gegen Proteolyse, weisen eine höhere Thermostabilität auf und sind weniger beweglich. Unter die Definition der heterodeten Cyclopeptide fallen zwar auch kettenförmige Peptide (z. B. Keratin, Insulin, Oxytocin), bei denen zwei oder mehr Ketten über mehrere Disulfidbrücken miteinander verbunden sind – diese Peptide enthalten auch Ringe, zählen im engeren Sinne jedoch nicht zu den Cyclopeptiden. Cyclopeptide dienen in der Natur einer Vielzahl unterschiedlicher Funktionen. Oft enthalten Cyclopeptide statt der üblichen L-Aminosäuren teilweise D-Aminosäuren oder α-Hydroxycarbonsäuren (Cyclodepsipeptide). Die Cyclodepsipeptide sind zugleich Lactame und Lactone. Manche Cyclopeptide werden per nichtribosomaler Peptidsynthese erzeugt. (de)
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- Zu den Cyclopeptiden zählen Oligo- und Polypeptide, deren Aminosäureseabfolge kovalent zu einem Ring oder auch mehreren geschlossen ist. Als sogenannte homodete Cyclopeptide besitzen sie Peptidbindungen zwischen allen Aminosäuren, so beispielsweise Cyclosporin A. Cyclopeptide mit zwei Ringen werden als bicyklische Peptide bezeichnet, zu den kleinsten zählen Phalloidin und Amanitin. Aufgrund der Ringform sind Cyclopeptide oftmals resistent gegen Proteolyse, weisen eine höhere Thermostabilität auf und sind weniger beweglich. (de)
- Zu den Cyclopeptiden zählen Oligo- und Polypeptide, deren Aminosäureseabfolge kovalent zu einem Ring oder auch mehreren geschlossen ist. Als sogenannte homodete Cyclopeptide besitzen sie Peptidbindungen zwischen allen Aminosäuren, so beispielsweise Cyclosporin A. Cyclopeptide mit zwei Ringen werden als bicyklische Peptide bezeichnet, zu den kleinsten zählen Phalloidin und Amanitin. Aufgrund der Ringform sind Cyclopeptide oftmals resistent gegen Proteolyse, weisen eine höhere Thermostabilität auf und sind weniger beweglich. (de)
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